Thought questions（思考题）

                                                                                                                                                                   学习目标                                                                                                

知识单元		知识点
序号	描述	序号	描述	要求
1	蛋白质的分子组成	1	肽键	掌握
			是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成酰胺键
		2	氨基酸的组成	掌握
			含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称
		3	氨基酸的等电点	掌握
			氨基酸因具有α-氨基、α-羧基和可解离的侧链基团，呈现两性解离的特性。在特定pH条件下，氨基酸解离产生的正电荷与负电荷相等，氨基酸所带净电荷为零，此时的溶液pH称为该氨基酸的等电点
		4	氨基酸的紫外吸收	熟悉
			含共轭双键的氨基酸（酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸）具有紫外吸收性质，
		5	生物活性肽	掌握
			生物体内存在繁多的具有特殊生理活性的肽类化合物，称生物活性肽
2	蛋白质的分子结构	1	一级结构	掌握
			蛋白质一级结构（primary  structure）是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列（amino acid sequence）。
		2	肽单元	掌握
			肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，构成肽键的6个原子处于一个平面上，称肽单元（peptide  unit）。
		3	模体	掌握
			在许多蛋白分子中，常出现多个（多为2-3个）具有一定二级结构肽段，在空间上相互接近，相互作用，形成具有特定氨基酸序列、特定的空间结构及特定功能的二级结构组合，称为超二级结构（super-secondary  structure），又称为模体或基序（motif）。如锌指结构，亮氨酸拉链等。
		4	二级结构	掌握
			蛋白质二级结构（secondary  structure）指一条多肽链主链骨架原子的局部空间构象，由N（氨基氮）、Ca（a-碳原子）和C0（羧基碳）3个原子依次重复排列形成的骨架链；各氨基酸残基的R基团构成多肽链的侧链。二级结构指主链骨架原子构象，不涉及R基团。
		5	三级结构	掌握
			蛋白质的三级结构（tertiary  structure）是整条多肽链所有原子的整体空间排布，即在二级结构的基础上加上侧链R基团的相互作用，整条多肽链进行折叠盘区形成的空间结构。在水环境中，极性基团常位于蛋白分子表面，非极性基团常位于蛋白分子的内部。
		6	结构域	掌握
			一些大分子蛋白质的局部可以独立折叠形成多个三级结构区域，每个区域具有独立的功能，称为结构域（domain），如酪氨酸蛋白激酶受体，胞外域可结合配体，胞内域可将底物酪氨酸磷酸化。
		7	三级结构稳定因素	掌握
			蛋白质三级结构的形成与稳定主要靠多肽链侧链R基团的相互作用，成为次级键，稳定蛋白质三级结构的主要作用力二硫键以及疏水键、氢键、离子键、范德华力等次级键，其中疏水键是最重要的作用力。
		8	分子伴侣	掌握
			分子伴侣指细胞质中一类蛋白，能够识别并结合到不完全折叠或装配的蛋白质，帮助这些多肽正确折叠、转运或防止他们聚集，其本身不参与最终产物的形成，目前主要分三类：热休克蛋白70（  heat shock protein70）、伴侣蛋白（chaperonin）和核素蛋白（nucleoplasmin）。
		9	四级结构	掌握
			由多条多肽链构成的多聚体蛋白质，每条多肽链折叠形成各自独立的三级结构并缔合在一起，构成多聚体蛋白的这些多肽链就是蛋白质的亚基（subunit），亚基间的缔合方式就是蛋白质的四级结构（quartenary  structure），包括亚基的空间排布及相互作用。
3	蛋白质结构与功能的关系	1	一级结构与功能	掌握
			蛋白质一级结构（primary  structure）是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列（amino acid  sequence）。一级结构是蛋白质空间结构和蛋白质生物学功能的基础。
		2	高级结构与功能	掌握
			高级结构：蛋白质是氨基酸通过肽键聚合形成的生物大分子，其结构可以分为一级、二级、三级和四级结构等多个层次，后三者是蛋白质的空间结构，或称构象（conformation）。
		3	蛋白质变性	掌握
			在特定理化因素的作用下，蛋白质空间构象被破坏，溶解度下降，生物学活性丧失的过程称为蛋白质的变性（denaturation）。
		4	蛋白质复性	掌握
			在变性因素去除后，部分蛋白质有可能恢复其天然的空间构象与生物学活性，称为复性（renaturation）。
		5	蛋白质凝固	掌握
			蛋白质和氨基酸具有相同或相关的理化性质，如两性解离、等电点、紫外吸收、呈色反应等，但蛋白质作为氨基酸的聚合物，具有高分子化合物的胶体性质，在物理或化学因素作用下发生变性，如果变性程度轻，及时去除变性因素，变性的蛋白质可以发生复性。如果变性进一步发展，不溶于强酸和强碱溶液，称为蛋白质凝固作用。
4	蛋白质理化性质	1	蛋白质沉淀	掌握
			蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀
		2	蛋白质胶体性质	掌握
			蛋白质具有不同于氨基酸的大分子特性，不能透过半透膜。在水环境中，蛋白质形成胶体溶液。蛋白质分子结合水分子形成的水化膜以及蛋白质分子因带同种电荷而形成的排斥作用是稳定胶体溶液的主要因素。当除去蛋白质容易从溶液中析出水化膜或中和电荷。
		3	蛋白质紫外吸收	掌握
			色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸等芳香族氨基酸在280nm有特征性的紫外吸收，其中色氨酸的紫外吸收最强，是酪氨酸和苯丙氨酸的10倍。可以利用此特性对蛋白质进行定性和定量分析。
		4	蛋白质两性解离	掌握
			蛋白质是由氨基酸组成的，具有与氨基酸类似的两性解离特征。在特定pH条件下，蛋白质所带静电荷为零，即为蛋白质的等电点。当溶液pH<pI，蛋白质带正电；当溶液pH>pI，蛋白质带负电；当溶液pH=pI，蛋白质净电荷为零。体内大多数蛋白质pI在5.0左右，在pH7.4的体液环境中大多数蛋白质解离为阴离子。
5	蛋白质分离纯化	1	盐析	掌握
			高浓度中性盐通过夺取蛋白质分子表面的水化膜造成蛋白质的沉淀，称为蛋白质的盐析（salt  precipitation）。
		2	透析	掌握
			利用半透膜将蛋白质与小分子物质分离的方法称为透析（dialysis）。
		3	超滤	掌握
			在一定压力作用下进行的透析称为超滤（ultrafiltration）。
		4	层析	掌握
			层析（chromatography）是基于被分离物质理化性质或生物学特性的不同，由此造成在流动相与固定相间分配比率不同而进行的分离方法。层析技术是纯化和制备蛋白质的重要方法，常用的层析有离子交换层析、凝胶排阻层析和亲和层析等。
		5	离心	掌握
			在强大离心力的作用下使溶液中的溶质分子向下沉降，借助不同生物分子密度和分子量不同而进行的分离方法就是离心