现代生物技术

夏九成

目录

  • 1 一 单元 绪论
    • 1.1 课件
  • 2 二单元 基因工程
    • 2.1 课件
  • 3 三单元 蛋白质工程
    • 3.1 课件
  • 4 四单元 细胞工程
    • 4.1 课件
  • 5 五单元,发酵工程
    • 5.1 课件
  • 6 六单元,酶工程
    • 6.1 课件
  • 7 七单元,现代生物技术的应用
    • 7.1 课件
  • 8 生物技术的创新与风险
    • 8.1 课件
  • 9 绪论
    • 9.1 课程整合的设置
    • 9.2 教学理念
    • 9.3 PBL
  • 10 蛋白质的结构和功能
    • 10.1 前置问题及学习目标
    • 10.2 蛋白质的分子组成
    • 10.3 蛋白质的分子结构
    • 10.4 蛋白质结构与功能的关系
    • 10.5 蛋白质的理化性质及应用
    • 10.6 必交作业
    • 10.7 氨基酸是蛋白质的基本组成单位
    • 10.8 氨基酸的基本结构
    • 10.9 氨基酸的分类
    • 10.10 氨基酸的理化性质
    • 10.11 蛋白质是氨基酸通过肽键相连而成的生物大分子
    • 10.12 氨基酸的排列顺序是蛋白质的一级结构
    • 10.13 多肽链主链的局部空间构象是蛋白质的二级结构
    • 10.14 肽单元
    • 10.15 主要二级结构形式
    • 10.16 超二级结构-模体
    • 10.17 侧链R基团的相互作用形成蛋白质的三级结构
    • 10.18 亚基缔合成分子—蛋白质的四级结构
    • 10.19 蛋白质一级结构是空间构象和功能的基础
    • 10.20 蛋白质的功能依赖其特定的空间构象
    • 10.21 蛋白质具有和氨基酸相同的和自身特殊的理化性质
    • 10.22 利用蛋白质的性质分离纯化蛋白质
  • 11 核酸的结构与功能
    • 11.1 前置问题及学习目标
    • 11.2 核酸的化学组成和一级结构
    • 11.3 DNA的结构和功能
    • 11.4 RNA的结构与功能
    • 11.5 核酸的理化性质
    • 11.6 必交作业
    • 11.7 核酸分类及基本组成单位—核苷酸
    • 11.8 核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序
    • 11.9 DNA的二级结构是双螺旋结构
    • 11.10 DNA的三级结构是超螺旋结构
    • 11.11 mRNA从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成
    • 11.12 tRNA是蛋白质合成的接合器分子
    • 11.13 rRNA参与蛋白质的合成场所-核糖体的组成
    • 11.14 细胞内其它小分子RNA参与体内重要过程
    • 11.15 核酸的酸性和紫外吸收特性
    • 11.16 核酸的变性和分子杂交技术
  • 12 酶与辅酶
    • 12.1 前置问题及学习目标
    • 12.2 酶的分子结构
    • 12.3 酶的分类与命名
    • 12.4 酶的反应特点与机制
    • 12.5 酶促反应的动力学
    • 12.6 酶活性的调节
    • 12.7 必交作业
    • 12.8 酶的分子组成
    • 12.9 酶的空间结构
    • 12.10 酶促反应的特点
    • 12.11 酶促反应的机制
    • 12.12 底物浓度对反应速度的影响
    • 12.13 酶浓度对反应速度的影响
    • 12.14 温度对反应速度的影响
    • 12.15 pH对反应速度的影响
    • 12.16 抑制剂对反应速度的影响
    • 12.17 激活剂对酶促反应速度的影响
    • 12.18 酶原与酶原激活
    • 12.19 酶的变构调节
    • 12.20 酶的共价修饰调节
    • 12.21 细胞外基质
    • 12.22 酶含量的调节
    • 12.23 同工酶
  • 13 糖复合物
    • 13.1 前置问题及学习目标
    • 13.2 糖蛋白
    • 13.3 蛋白聚糖
    • 13.4 糖脂
    • 13.5 糖蛋白的结构
    • 13.6 糖蛋白的功能
    • 13.7 蛋白聚糖的结构
    • 13.8 蛋白聚糖的功能
  • 14 糖代谢
    • 14.1 前置问题及学习目标
    • 14.2 代谢概述
    • 14.3 糖代谢
    • 14.4 必交作业
    • 14.5 糖代谢概述
    • 14.6 糖的生理功能
    • 14.7 糖的消化
    • 14.8 糖的吸收
    • 14.9 糖的转运
    • 14.10 糖的无氧酵解
    • 14.11 糖酵解途径
    • 14.12 乳酸生成
    • 14.13 糖酵解能量生成
    • 14.14 糖酵解的调节
    • 14.15 糖酵解的生理意义和临床联系
    • 14.16 如何学习代谢?
    • 14.17 糖的有氧氧化
    • 14.18 反应过程-丙酮酸氧化
    • 14.19 反应过程-柠檬酸循环1
    • 14.20 柠檬酸循环2--三羧酸循环总结
    • 14.21 柠檬酸循环3--有氧氧化的调节
    • 14.22 糖有氧氧化的生理意义
    • 14.23 糖酵解与有氧氧化的协调
    • 14.24 磷酸戊糖途径
    • 14.25 磷酸戊糖途径反应过程
    • 14.26 磷酸戊糖途径生理意义
    • 14.27 糖醛酸代谢
    • 14.28 糖异生
    • 14.29 糖异生代谢途径
    • 14.30 糖异生原料
    • 14.31 糖异生调节
    • 14.32 糖异生生理意义
    • 14.33 糖原合成与分解
    • 14.34 反应过程、分支酶作用及合成起始
    • 14.35 反应过程及脱枝酶
    • 14.36 变构、化学修饰和临床的相关性
    • 14.37 血糖与血糖调节
  • 15 生物氧化
    • 15.1 前置问题及学习目标
    • 15.2 生物氧化的概述
    • 15.3 线粒体氧化体系
    • 15.4 其它氧化体系
    • 15.5 必交作业
    • 15.6 呼吸链
    • 15.7 呼吸链的组成成分
    • 15.8 呼吸链的排列次序
    • 15.9 氧化磷酸化
    • 15.10 氧化磷酸化的偶联数目与偶联部位
    • 15.11 氧化磷酸化的偶联机制
    • 15.12 ATP合酶
    • 15.13 氧化磷酸化的影响因素
    • 15.14 ATP的转运与储存
    • 15.15 胞液NADH的氧化
  • 16 脂类代谢
    • 16.1 前置问题及学习目标
    • 16.2 脂类概述
    • 16.3 脂肪的分解代谢
    • 16.4 脂肪的合成代谢
    • 16.5 磷脂的代谢
    • 16.6 胆固醇代谢
    • 16.7 血浆脂蛋白代谢
    • 16.8 必交作业
    • 16.9 脂类的一般概念
    • 16.10 脂类的分布与生理功能
    • 16.11 脂类的消化和吸收
    • 16.12 脂肪动员与激素敏感脂肪酶
    • 16.13 脂肪酸的氧化分解
    • 16.14 酮体的生成与利用
    • 16.15 甘油的氧化分解
    • 16.16 脂肪酸的合成部位与原料
    • 16.17 丙二酰CoA的合成
    • 16.18 软脂酸的合成
    • 16.19 脂肪酸链的延长
    • 16.20 不饱和脂肪酸的合成
    • 16.21 多不饱和脂肪酸的衍生物
    • 16.22 3-磷酸甘油的合成
    • 16.23 脂肪的合成
    • 16.24 磷脂的分类、结构与功能
    • 16.25 甘油磷脂的代谢
    • 16.26 鞘磷脂的代谢
    • 16.27 胆固醇的合成
    • 16.28 胆固醇在体内的转变与排泄
    • 16.29 血脂
    • 16.30 血浆脂蛋白的分类、组成及结构
    • 16.31 血浆脂蛋白代谢
  • 17 氨基酸代谢
    • 17.1 前置问题及学习目标
    • 17.2 氨基酸的生理功能与营养价值
    • 17.3 体内氨基酸的来源
    • 17.4 氨基酸的分解代谢
    • 17.5 氨基酸的分类代谢
    • 17.6 必交作业
    • 17.7 蛋白质的消化、吸收和腐败
    • 17.8 体内氨基酸的降解
    • 17.9 非必需氨基酸的合成
    • 17.10 氨基酸代谢池
    • 17.11 氨基酸的脱氨基作用
    • 17.12 转氨基作用
    • 17.13 氧化脱氨
    • 17.14 联合脱氨
    • 17.15 其他脱氨方式
    • 17.16 氨的代谢
    • 17.17 氨的来源与去路
    • 17.18 氨的转运
    • 17.19 尿素的合成
    • 17.20 α-酮酸的代谢
    • 17.21 氨基酸的脱羧基作用
    • 17.22 一碳单位的代谢
    • 17.23 含硫氨基酸的代谢
    • 17.24 肌酸的代谢
    • 17.25 芳香族氨基酸的代谢
    • 17.26 支链氨基酸的代谢
  • 18 核苷酸代谢
    • 18.1 前置问题及学习目标
    • 18.2 嘌呤核苷酸代谢
    • 18.3 嘧啶核苷酸代谢
    • 18.4 脱氧核糖核苷酸的合成
    • 18.5 嘌呤核苷酸的合成代谢
    • 18.6 嘌呤核苷酸的从头合成途径
    • 18.7 嘌呤核苷酸的补救合成途径
    • 18.8 嘌呤核苷酸的分解代谢
    • 18.9 核苷酸的抗代谢物
  • 19 血液生化
    • 19.1 前置问题及学习目标
    • 19.2 血液化学成分
    • 19.3 红细胞代谢
    • 19.4 血红素合成原料
    • 19.5 铁卟啉结构和血红素生物合成
    • 19.6 铁的来源
    • 19.7 成熟RBC的代谢通路
    • 19.8 糖酵解
    • 19.9 2,3-BPG支路
    • 19.10 磷酸戊糖途径
  • 20 与肝胆生化
    • 20.1 前置问题及学习目标
    • 20.2 肝脏解剖及生化功能
    • 20.3 生物转化
    • 20.4 胆汁及胆汁酸代谢
    • 20.5 胆色素代谢及黄疸
    • 20.6 解剖特点
    • 20.7 肝脏物质代谢中心
    • 20.8 糖代谢
    • 20.9 肝脏的脂代谢
    • 20.10 肝脏的蛋白质代谢
    • 20.11 肝脏的维生素代谢
    • 20.12 肝脏的激素代谢
    • 20.13 概念、意义
    • 20.14 生物转化反应
    • 20.15 第一相反应
    • 20.16 第二相反应
    • 20.17 生物转化特点
    • 20.18 影响生物转化的因素
    • 20.19 胆汁概述
    • 20.20 胆汁酸分类
    • 20.21 胆汁酸代谢及肠肝循环
    • 20.22 胆红素的合成
    • 20.23 胆红素在血液中的运输
    • 20.24 胆红素在肝细胞摄取和转化
    • 20.25 胆红素在肠道排出
    • 20.26 胆红素和黄疸
  • 21 DNA的生物合成
    • 21.1 前置问题及学习目标
    • 21.2 DNA复制—导言
    • 21.3 DNA复制原则
    • 21.4 DNA复制过程所需酶
    • 21.5 DNA复制过程起始,延长和终止
    • 21.6 逆转录
    • 21.7 DNA损伤与修复--损伤
    • 21.8 DNA损伤与修复--修复
    • 21.9 必交作业
    • 21.10 半保留复制
    • 21.11 双向复制
    • 21.12 半不连续复制
    • 21.13 解螺旋酶
    • 21.14 拓扑异构酶
    • 21.15 单链DNA结合蛋白
    • 21.16 引物酶
    • 21.17 聚合酶
    • 21.18 连接酶
  • 22 RNA的生物合成
    • 22.1 前置问题及学习目标
    • 22.2 概述
    • 22.3 RNA 转录体系
    • 22.4 RNA 生物合成过程
    • 22.5 RNA 转录后加工
    • 22.6 RNA 复制
    • 22.7 必交作业
    • 22.8 RNA聚合酶
    • 22.9 DNA 转录模板
    • 22.10 真核和原核的启动子特点和功能
    • 22.11 终止子和增强子
    • 22.12 原核生物RNA转录
    • 22.13 真核生物RNA转录
    • 22.14 原核细胞RNA转录后加工
    • 22.15 真核细胞RNA转录后加工
    • 22.16 rRNA和tRNA的转录后加工
    • 22.17 mRNA的转录后加工
  • 23 蛋白质的翻译
    • 23.1 前置问题及学习目标
    • 23.2 概述
    • 23.3 蛋白质生物合成体系
    • 23.4 蛋白质生物合成过程
    • 23.5 蛋白质生物合成后加工(PTM)
    • 23.6 蛋白质翻译的抑制
    • 23.7 必交作业
    • 23.8 遗传密码载体-mRNA
    • 23.9 氨基酸载体—tRNA/adaptor
    • 23.10 蛋白质合成场所: 核糖体(Ribosomes)
    • 23.11 氨基酸的活化
    • 23.12 翻译的起始
    • 23.13 翻译的延长
    • 23.14 翻译的终止
    • 23.15 总结蛋白质生物合成过程
    • 23.16 真核生物蛋白质生物合成的主要区别
    • 23.17 总结参与蛋白质翻译合成的因子
    • 23.18 理解遗传信息传递在科研的应用
    • 23.19 一级结构加工
    • 23.20 高级结构加工
    • 23.21 蛋白质折叠异常所导致的疾病
    • 23.22 蛋白质的靶向输送(protein targeting)
    • 23.23 抗生素类
    • 23.24 干扰蛋白质生物合成的活性物质
前置问题及学习目标

Thought questions(思考题)



                                                                                                                                                                   学习目标                                                                                                                   

知识单元知识点
序号描述序号描述要求
1酶的分子结构与功能1单纯酶掌握
仅含有多肽链的酶
2结合酶掌握
含有其他非多肽组分的酶
3酶蛋白掌握
具有催化作用的蛋白质
4辅助因子掌握
结合酶中的非多肽组分称为辅助因子
5辅基掌握
根据辅因子与酶蛋白结合的牢固程度,可分为辅基和辅酶,辅基与酶蛋白结合牢固,用透析、超滤方法不易去除
6辅酶掌握
根据辅因子与酶蛋白结合的牢固程度,可分为辅基和辅酶,辅酶与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤方法去除
7酶的活性中心掌握
酶分子的必需基团在一级结构可能相距很远,但在空间结构上相互接近,组成裂隙或袋穴状结构,能与底物特异性结合并底物分子的转化的局部特定空间结构,称为酶的活性中心
8必需基团掌握
参与酶的催化作用或对维持酶分子整体稳定必不可少的基团称为必需基团
9酶的活性掌握
酶活性通常指酶对特定化学反应的催化能力,体现为酶促反应的速度,可以用单位时间底物消耗或产物生成的量来表示。1976年,国际生化协会酶学委员会定义:在规定条件下,在25℃时每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶活性为一个国际单位。
2酶的分类与命名1酶的分类熟悉
按催化反应的性质酶可以分为六大类:(1)氧化还原酶类;(2)转移酶类;(3)水解酶类;(4)裂合酶类;(5);(6)合成酶或连接酶类。
2酶的命名熟悉
1961  年,国际酶学委员会提出系统命名法,以反应的底物和反应性质规范酶的标准命名。但标准命名比较繁琐,实际上更多采用的是简便的习惯命名,即底物(产物)加上催化反应的性质而命名,英文词尾加上ase
3酶促反应动力学1酶促反应速度掌握
规定条件下,在25℃时每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶活性为一个国际单位
2米氏常数掌握
在米氏方程中,Km  称为米氏常数。米氏常数是反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度,可近似反应酶与底物亲和力的高低。Km值越小,亲和力越高
3最大反应速度掌握
Vmax 则是最大反应速度,是酶完全被底物饱和时的反应速度
4酶浓度对反应速度的影响掌握
在固定的底物浓度条件下,反应速度与酶量成正比。初速度对酶量变化的在实际工作中,常用酶促反应速度衡量酶的含量
5最适温度掌握
在特定温度下,酶促反应速度达到最大,称酶的最适温度
6最适pH掌握
溶液环境的pH  可影响极性基团的解离状态和酶分子的构象,从而影响酶促反应速度。使酶的催化活性达到最大的环境pH 称为酶的最适pH
7抑制剂掌握
能导致酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂
8不可逆抑制作用掌握
抑制剂以共价键与酶的必需基团结合导致酶活性降低或丧失,无法通过透析等方法去  除,称为不可逆性抑制作用
9竞争性抑制作用掌握
抑制剂与底物有相似的化学结构,与底物竞争酶的活性中心,造成酶活性下降。增加底物浓度,能够克服抑制剂的抑制作用
10非竞争性抑制作用掌握
抑制剂与酶活性中心以外的部位结合,不影响底物与酶的结合,但干扰底物向产物转化。增加底物浓度,不能够克服抑制剂的抑制作用
11反竞争性抑制掌握
抑制剂仅与酶底物复合物结合,抑制复合物的解离和产物生成。在抑制酶促反应的同时,事实上提高了酶与底物的亲和力
12必需激活剂掌握
有些酶缺乏激活剂就没有活性,如己糖激酶需要Mg2+激活,CaM  依赖性蛋白激酶需要CaM 激活等,此类激活剂称必需激活剂
13非必需激活剂掌握
有些激活剂只是促进酶活性增加,如Cl-对淀粉酶的激活作用,此类激活剂称非必需激活剂
4酶活性调节1酶原激活掌握
机体有一些酶在合成和分泌之初没有活性,只在特定部位或特定生理条件下发挥作用,被特定蛋白酶专一性水解,去除部分肽段,导致构象改变形成活性中心或活性中心暴露,才能表现出催化活性。这种无活性的酶的前体称为酶原(zymogen),从酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原激活
2酶原掌握
机体有一些酶在合成和分泌之初没有活性,只在特定部位或特定生理条件下发挥作用,被特定蛋白酶专一性水解,去除部分肽段,导致构象改变形成活性中心或活性中心暴露,才能表现出催化活性,这种无活性的酶的前体称为酶原
3同工酶掌握
同工酶是指催化相同的化学反应,但分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶
4别构酶掌握
体内的小分子代谢物可逆性结合于酶活性中心以外的调节部位,通过改变酶的构象调节其催化能力,这调节方式称为别构调节,具有别构效应的酶称为别构酶
5共价修饰掌握
酶蛋白多肽链上的特定基团,在相应酶的作用下共价结合某种化学基团,或所连接的化学基团在相应酶的作用下脱落,对能影响酶的活性,此现象称为酶的共价修饰
6酶蛋白合成的诱导掌握
机体加强酶含量的调节称为酶蛋白的诱导调节
7酶蛋白合成的阻遏掌握
对酶蛋白合成过程有阻遏作用的调节
8酶蛋白的降解掌握
酶蛋白的降解也是在机体的调控下进行的。酶蛋白通过溶酶体途径或泛素-蛋白酶体途径降解