现代生物技术

夏九成

目录

  • 1 一 单元 绪论
    • 1.1 课件
  • 2 二单元 基因工程
    • 2.1 课件
  • 3 三单元 蛋白质工程
    • 3.1 课件
  • 4 四单元 细胞工程
    • 4.1 课件
  • 5 五单元,发酵工程
    • 5.1 课件
  • 6 六单元,酶工程
    • 6.1 课件
  • 7 七单元,现代生物技术的应用
    • 7.1 课件
  • 8 生物技术的创新与风险
    • 8.1 课件
  • 9 绪论
    • 9.1 课程整合的设置
    • 9.2 教学理念
    • 9.3 PBL
  • 10 蛋白质的结构和功能
    • 10.1 前置问题及学习目标
    • 10.2 蛋白质的分子组成
    • 10.3 蛋白质的分子结构
    • 10.4 蛋白质结构与功能的关系
    • 10.5 蛋白质的理化性质及应用
    • 10.6 必交作业
    • 10.7 氨基酸是蛋白质的基本组成单位
    • 10.8 氨基酸的基本结构
    • 10.9 氨基酸的分类
    • 10.10 氨基酸的理化性质
    • 10.11 蛋白质是氨基酸通过肽键相连而成的生物大分子
    • 10.12 氨基酸的排列顺序是蛋白质的一级结构
    • 10.13 多肽链主链的局部空间构象是蛋白质的二级结构
    • 10.14 肽单元
    • 10.15 主要二级结构形式
    • 10.16 超二级结构-模体
    • 10.17 侧链R基团的相互作用形成蛋白质的三级结构
    • 10.18 亚基缔合成分子—蛋白质的四级结构
    • 10.19 蛋白质一级结构是空间构象和功能的基础
    • 10.20 蛋白质的功能依赖其特定的空间构象
    • 10.21 蛋白质具有和氨基酸相同的和自身特殊的理化性质
    • 10.22 利用蛋白质的性质分离纯化蛋白质
  • 11 核酸的结构与功能
    • 11.1 前置问题及学习目标
    • 11.2 核酸的化学组成和一级结构
    • 11.3 DNA的结构和功能
    • 11.4 RNA的结构与功能
    • 11.5 核酸的理化性质
    • 11.6 必交作业
    • 11.7 核酸分类及基本组成单位—核苷酸
    • 11.8 核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序
    • 11.9 DNA的二级结构是双螺旋结构
    • 11.10 DNA的三级结构是超螺旋结构
    • 11.11 mRNA从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成
    • 11.12 tRNA是蛋白质合成的接合器分子
    • 11.13 rRNA参与蛋白质的合成场所-核糖体的组成
    • 11.14 细胞内其它小分子RNA参与体内重要过程
    • 11.15 核酸的酸性和紫外吸收特性
    • 11.16 核酸的变性和分子杂交技术
  • 12 酶与辅酶
    • 12.1 前置问题及学习目标
    • 12.2 酶的分子结构
    • 12.3 酶的分类与命名
    • 12.4 酶的反应特点与机制
    • 12.5 酶促反应的动力学
    • 12.6 酶活性的调节
    • 12.7 必交作业
    • 12.8 酶的分子组成
    • 12.9 酶的空间结构
    • 12.10 酶促反应的特点
    • 12.11 酶促反应的机制
    • 12.12 底物浓度对反应速度的影响
    • 12.13 酶浓度对反应速度的影响
    • 12.14 温度对反应速度的影响
    • 12.15 pH对反应速度的影响
    • 12.16 抑制剂对反应速度的影响
    • 12.17 激活剂对酶促反应速度的影响
    • 12.18 酶原与酶原激活
    • 12.19 酶的变构调节
    • 12.20 酶的共价修饰调节
    • 12.21 细胞外基质
    • 12.22 酶含量的调节
    • 12.23 同工酶
  • 13 糖复合物
    • 13.1 前置问题及学习目标
    • 13.2 糖蛋白
    • 13.3 蛋白聚糖
    • 13.4 糖脂
    • 13.5 糖蛋白的结构
    • 13.6 糖蛋白的功能
    • 13.7 蛋白聚糖的结构
    • 13.8 蛋白聚糖的功能
  • 14 糖代谢
    • 14.1 前置问题及学习目标
    • 14.2 代谢概述
    • 14.3 糖代谢
    • 14.4 必交作业
    • 14.5 糖代谢概述
    • 14.6 糖的生理功能
    • 14.7 糖的消化
    • 14.8 糖的吸收
    • 14.9 糖的转运
    • 14.10 糖的无氧酵解
    • 14.11 糖酵解途径
    • 14.12 乳酸生成
    • 14.13 糖酵解能量生成
    • 14.14 糖酵解的调节
    • 14.15 糖酵解的生理意义和临床联系
    • 14.16 如何学习代谢?
    • 14.17 糖的有氧氧化
    • 14.18 反应过程-丙酮酸氧化
    • 14.19 反应过程-柠檬酸循环1
    • 14.20 柠檬酸循环2--三羧酸循环总结
    • 14.21 柠檬酸循环3--有氧氧化的调节
    • 14.22 糖有氧氧化的生理意义
    • 14.23 糖酵解与有氧氧化的协调
    • 14.24 磷酸戊糖途径
    • 14.25 磷酸戊糖途径反应过程
    • 14.26 磷酸戊糖途径生理意义
    • 14.27 糖醛酸代谢
    • 14.28 糖异生
    • 14.29 糖异生代谢途径
    • 14.30 糖异生原料
    • 14.31 糖异生调节
    • 14.32 糖异生生理意义
    • 14.33 糖原合成与分解
    • 14.34 反应过程、分支酶作用及合成起始
    • 14.35 反应过程及脱枝酶
    • 14.36 变构、化学修饰和临床的相关性
    • 14.37 血糖与血糖调节
  • 15 生物氧化
    • 15.1 前置问题及学习目标
    • 15.2 生物氧化的概述
    • 15.3 线粒体氧化体系
    • 15.4 其它氧化体系
    • 15.5 必交作业
    • 15.6 呼吸链
    • 15.7 呼吸链的组成成分
    • 15.8 呼吸链的排列次序
    • 15.9 氧化磷酸化
    • 15.10 氧化磷酸化的偶联数目与偶联部位
    • 15.11 氧化磷酸化的偶联机制
    • 15.12 ATP合酶
    • 15.13 氧化磷酸化的影响因素
    • 15.14 ATP的转运与储存
    • 15.15 胞液NADH的氧化
  • 16 脂类代谢
    • 16.1 前置问题及学习目标
    • 16.2 脂类概述
    • 16.3 脂肪的分解代谢
    • 16.4 脂肪的合成代谢
    • 16.5 磷脂的代谢
    • 16.6 胆固醇代谢
    • 16.7 血浆脂蛋白代谢
    • 16.8 必交作业
    • 16.9 脂类的一般概念
    • 16.10 脂类的分布与生理功能
    • 16.11 脂类的消化和吸收
    • 16.12 脂肪动员与激素敏感脂肪酶
    • 16.13 脂肪酸的氧化分解
    • 16.14 酮体的生成与利用
    • 16.15 甘油的氧化分解
    • 16.16 脂肪酸的合成部位与原料
    • 16.17 丙二酰CoA的合成
    • 16.18 软脂酸的合成
    • 16.19 脂肪酸链的延长
    • 16.20 不饱和脂肪酸的合成
    • 16.21 多不饱和脂肪酸的衍生物
    • 16.22 3-磷酸甘油的合成
    • 16.23 脂肪的合成
    • 16.24 磷脂的分类、结构与功能
    • 16.25 甘油磷脂的代谢
    • 16.26 鞘磷脂的代谢
    • 16.27 胆固醇的合成
    • 16.28 胆固醇在体内的转变与排泄
    • 16.29 血脂
    • 16.30 血浆脂蛋白的分类、组成及结构
    • 16.31 血浆脂蛋白代谢
  • 17 氨基酸代谢
    • 17.1 前置问题及学习目标
    • 17.2 氨基酸的生理功能与营养价值
    • 17.3 体内氨基酸的来源
    • 17.4 氨基酸的分解代谢
    • 17.5 氨基酸的分类代谢
    • 17.6 必交作业
    • 17.7 蛋白质的消化、吸收和腐败
    • 17.8 体内氨基酸的降解
    • 17.9 非必需氨基酸的合成
    • 17.10 氨基酸代谢池
    • 17.11 氨基酸的脱氨基作用
    • 17.12 转氨基作用
    • 17.13 氧化脱氨
    • 17.14 联合脱氨
    • 17.15 其他脱氨方式
    • 17.16 氨的代谢
    • 17.17 氨的来源与去路
    • 17.18 氨的转运
    • 17.19 尿素的合成
    • 17.20 α-酮酸的代谢
    • 17.21 氨基酸的脱羧基作用
    • 17.22 一碳单位的代谢
    • 17.23 含硫氨基酸的代谢
    • 17.24 肌酸的代谢
    • 17.25 芳香族氨基酸的代谢
    • 17.26 支链氨基酸的代谢
  • 18 核苷酸代谢
    • 18.1 前置问题及学习目标
    • 18.2 嘌呤核苷酸代谢
    • 18.3 嘧啶核苷酸代谢
    • 18.4 脱氧核糖核苷酸的合成
    • 18.5 嘌呤核苷酸的合成代谢
    • 18.6 嘌呤核苷酸的从头合成途径
    • 18.7 嘌呤核苷酸的补救合成途径
    • 18.8 嘌呤核苷酸的分解代谢
    • 18.9 核苷酸的抗代谢物
  • 19 血液生化
    • 19.1 前置问题及学习目标
    • 19.2 血液化学成分
    • 19.3 红细胞代谢
    • 19.4 血红素合成原料
    • 19.5 铁卟啉结构和血红素生物合成
    • 19.6 铁的来源
    • 19.7 成熟RBC的代谢通路
    • 19.8 糖酵解
    • 19.9 2,3-BPG支路
    • 19.10 磷酸戊糖途径
  • 20 与肝胆生化
    • 20.1 前置问题及学习目标
    • 20.2 肝脏解剖及生化功能
    • 20.3 生物转化
    • 20.4 胆汁及胆汁酸代谢
    • 20.5 胆色素代谢及黄疸
    • 20.6 解剖特点
    • 20.7 肝脏物质代谢中心
    • 20.8 糖代谢
    • 20.9 肝脏的脂代谢
    • 20.10 肝脏的蛋白质代谢
    • 20.11 肝脏的维生素代谢
    • 20.12 肝脏的激素代谢
    • 20.13 概念、意义
    • 20.14 生物转化反应
    • 20.15 第一相反应
    • 20.16 第二相反应
    • 20.17 生物转化特点
    • 20.18 影响生物转化的因素
    • 20.19 胆汁概述
    • 20.20 胆汁酸分类
    • 20.21 胆汁酸代谢及肠肝循环
    • 20.22 胆红素的合成
    • 20.23 胆红素在血液中的运输
    • 20.24 胆红素在肝细胞摄取和转化
    • 20.25 胆红素在肠道排出
    • 20.26 胆红素和黄疸
  • 21 DNA的生物合成
    • 21.1 前置问题及学习目标
    • 21.2 DNA复制—导言
    • 21.3 DNA复制原则
    • 21.4 DNA复制过程所需酶
    • 21.5 DNA复制过程起始,延长和终止
    • 21.6 逆转录
    • 21.7 DNA损伤与修复--损伤
    • 21.8 DNA损伤与修复--修复
    • 21.9 必交作业
    • 21.10 半保留复制
    • 21.11 双向复制
    • 21.12 半不连续复制
    • 21.13 解螺旋酶
    • 21.14 拓扑异构酶
    • 21.15 单链DNA结合蛋白
    • 21.16 引物酶
    • 21.17 聚合酶
    • 21.18 连接酶
  • 22 RNA的生物合成
    • 22.1 前置问题及学习目标
    • 22.2 概述
    • 22.3 RNA 转录体系
    • 22.4 RNA 生物合成过程
    • 22.5 RNA 转录后加工
    • 22.6 RNA 复制
    • 22.7 必交作业
    • 22.8 RNA聚合酶
    • 22.9 DNA 转录模板
    • 22.10 真核和原核的启动子特点和功能
    • 22.11 终止子和增强子
    • 22.12 原核生物RNA转录
    • 22.13 真核生物RNA转录
    • 22.14 原核细胞RNA转录后加工
    • 22.15 真核细胞RNA转录后加工
    • 22.16 rRNA和tRNA的转录后加工
    • 22.17 mRNA的转录后加工
  • 23 蛋白质的翻译
    • 23.1 前置问题及学习目标
    • 23.2 概述
    • 23.3 蛋白质生物合成体系
    • 23.4 蛋白质生物合成过程
    • 23.5 蛋白质生物合成后加工(PTM)
    • 23.6 蛋白质翻译的抑制
    • 23.7 必交作业
    • 23.8 遗传密码载体-mRNA
    • 23.9 氨基酸载体—tRNA/adaptor
    • 23.10 蛋白质合成场所: 核糖体(Ribosomes)
    • 23.11 氨基酸的活化
    • 23.12 翻译的起始
    • 23.13 翻译的延长
    • 23.14 翻译的终止
    • 23.15 总结蛋白质生物合成过程
    • 23.16 真核生物蛋白质生物合成的主要区别
    • 23.17 总结参与蛋白质翻译合成的因子
    • 23.18 理解遗传信息传递在科研的应用
    • 23.19 一级结构加工
    • 23.20 高级结构加工
    • 23.21 蛋白质折叠异常所导致的疾病
    • 23.22 蛋白质的靶向输送(protein targeting)
    • 23.23 抗生素类
    • 23.24 干扰蛋白质生物合成的活性物质
前置问题及学习目标

Thought questions(思考题)




学习目标                                                                                                                                    

知识单元知识点
序号描述序号描述要求
1生物氧化1生物氧化概念:是物质在生物体内的氧化作用,在组织细胞中进 行,消耗氧产生二氧化碳,故又称为组织呼吸或细胞呼吸掌握
2生物氧化的反应类型:生物氧化反应的本质是加氧、脱氢、失电子。因为体内氧化反应和还原反应总是偶联,  称为氧化还原反应(redox reaction)。失电子或氢原子的物质是供电子体(electrondonor 或 供氢体(hydrogen)  脱电子反应、脱氢反应、加氧反应了解
3生物氧化的酶类:氧化酶类、需氧脱氢酶、不需氧脱氢酶等了解
4呼吸链的概念:是指存在于线粒体内膜上,按一定顺序排列的一系列酶或辅  酶。其作用是以传递电子和 H + 的形式传递代谢物氧化脱下的氢原子(2H),最后使活  化的氢与活化的氧结合生成水。该传递链进行的连锁反应与细胞摄取氧的呼吸过程有关, 故称为呼吸链,也叫电子传递链(electron transport  chain, ETC) 。 线粒体是细胞内的“动力工厂”。掌握
5呼吸链的组成:呼吸链由4 个酶复合体和2  个游离存在的电子传递体(CoQ 和 Cyt c)组成熟悉
6辅酶Q:辅酶Q(coenzyme Q)  简称CoQ,是生物体内广泛存在的脂溶性醌类化合物,不同来源的辅酶Q其侧链异戊烯单位的数目不同,人类和哺乳动物是10个异戊烯单位,故称辅酶Q10。辅酶Q在体内呼吸链中质子移位及电子传递中起重要作用,它是细胞呼吸和细胞代谢的激活剂,也是重要的抗氧化剂和非特异性免疫增强剂。熟悉
7细胞色素:细胞素色几乎存在于所有的生物体内,它是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称,因含有血红素所以显示红色或褐色。血红素中的铁原子在电子传递中发生2价Fe2+和3价Fe3+价态的可逆变化而传递电子。熟悉
8呼吸链的排列次序:掌握
1. NADH氧化呼吸链,   生物氧化中大多数脱氢酶如乳酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶 、β-羟丁酸脱氢酶等都是以  NAD+ 为辅酶的。 NAD+ 接受氢生成NADH+H+,然后通过NADH 氧化呼吸链再被氧化成 NAD+。NADH+H+ 脱下的2H  经复合体Ⅰ传给CoQ,再经复合体Ⅲ传至Cyt c,然后传至复合体Ⅳ,最后将 2e交给1/2O。 每 2H通过此呼吸链可生成3 分子ATP。
2. 琥珀酸氧化呼吸链(FADH2氧化呼吸链):琥珀酸氧化由琥珀酸脱氢酶催化,脱下的2H 经复合体Ⅱ使 CoQ  形成CoQH2,再往下的传递与NADH氧化呼吸链相同。 每 2H 通过此呼吸链可 产生2分子ATP。α-磷酸甘油脱氢酶及脂酰CoA  脱氢酶催化代谢物脱下的氢也由 FAD 接受 ,通过此呼吸链被氧化,故归属于琥珀酸氧化呼吸链。
9NADH  氧化呼吸链存在三个偶联部位,也就是在 NADH-CoQ之间、CoQ-Cyt c之间和 Cyt aa3-O2 之间 ;琥珀酸氧化呼 吸链存在两个偶联部位即  CoQ-Cytc之间和 Cytaa3-O2之间掌握
P/O值:是指物质氧化时,每消耗1 摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数(或 ADP 摩尔数) ,即生成ATP 的摩尔数。
10化学渗透学说:电子经呼吸链传递释放出的自由能驱动H +  从线粒体基质跨 过内膜进入到膜间隙,从而形成跨线粒体内膜的H + 电化学梯度 (electrochemical H + gradient)储存能量。当H  + 顺此梯度经ATP 合酶掌握
的F0部分回流时,F1部分催化ADP  和Pi 合成ATP
11ATP合酶:ATP合酶(ATPsynthase)存在  于所有的传导膜中。ATP合酶由亲水性的 F和疏水性熟悉
的F两部分组成。F1组分由5种亚基组成,它的功能是催化生成  ATP,催化部位在β亚基中,但β 亚基必须与α亚基结合后才有活性。 构成F复合体的亚基呈疏水性,跨膜形成质子传递通道,并将质子梯度与 ATP 合成相偶联。
12氧化磷酸化的影响因素:ADP 和 ATP  的调节,甲状腺素,呼吸链抑制剂,解偶联剂熟悉
13呼吸链的抑制剂:能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。掌握
14解偶联剂:使氧化与磷酸化偶联过程脱离 的物质称为解偶联剂。掌握
15高能磷酸化合物:磷酸化合物在生物体的换能过程中占有重要地位。机体内有  许多磷酸化合物,当其磷酰基水解时,释放出大量自由能。这类化合物为高能磷酸化合物。熟悉
16ATP的转换与利用:分解代谢或合成代谢时底物的磷酸化或活  化;参与糖、脂类及蛋白质的生物合成过程;转变为磷酸肌酸储存能量   了解
17磷酸甘油穿梭:α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中。线粒体外的  NADH+ H+在胞液中α-磷酸甘油脱氢酶催化下,使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体膜间隙的 α磷酸甘油脱氢酶 (辅 基  是 FAD)催化生成磷酸二羟丙酮 和 FADH2。磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞液, 继续进行穿梭,而  FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链,生成2分子ATP。掌握
苹果酸唱天冬氨酸穿梭:苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中。胞液中的  NADH + H+ 在苹果酸脱氢酶的作用下 ,使草酰乙酸还原成苹果酸,后者通过线粒体内膜上的  α-酮戊二酸载体进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH+ H+。NADH+ H+ 进入 NADH氧化呼吸链 ,生成3分子  ATP。 线粒体内生成的草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸,后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体再转变成草酰乙酸,继续进行穿梭。
18核苷酸转运:ATP、ADP和Pi都不能自由通过线粒体内膜,必须依赖载体转运,其载体称为腺苷酸转运蛋白又称ATP-ADP载体。熟悉
19自由基及其清除:生物氧化过程中  ,氧分子必须接受4个电子才能完全还原形成2O2 - ,再与 H+结合成水。如果电 子供给不足,就形成超氧阴离子或氧阴离子。 超氧阴离子为带有负电荷的自由基,化学性质活泼,与  H2O2作用可生成性质更活泼的羟基自由基HO.了解