蛋白质二级结构主要类型

        ★α-螺旋(α-helix)：盘曲程度较高的形态，最常见

★β-折叠(β-pleated sheet)：伸展的状态，也比较常见

★β-转角(β-turn)：肽链中的回折

★无规则卷曲(random coil)：无特定结构特征的状态

1.α-螺旋

★右手螺旋

★氨基与羰基形成的氢键是稳定螺旋的主要  

   作用力

★螺旋每圈3.6 个氨基酸

★侧链基团位于螺旋外侧

★为什么组成蛋白质的氨基酸都是L 型的？

影响 α-螺旋形成的因素

★过多的带相同电荷的 R 基团，如：Glu、Lys

★过多的大 R 基团，如：Leu、Ile、Asn

★间隔 3-4 残基的 R 基团间的相互作用：

          *酸性、碱性侧链的离子键

        *芳香族侧链间的疏水相互作用

★Pro 无法形成α-螺旋：

       *分子的刚性

       *形成肽键的 N 原子无 H，不能形成氢键 

α-角蛋白的结构

★α-角蛋白(keratin)是毛发中的主要蛋白

★主要由α-螺旋捆扎形成的微纤维

★α-螺旋间由二硫键形成交联

烫发：一项蛋白质结构工程

★烫发就是角蛋白二硫键还原、扭曲和再氧化的过程

2.β-折叠

  ★若干多肽链正向或反向平行排列

★氨基与羰基形成链间氢键

★侧链伸向片层的上下方

★是一种肽链最伸展的构象

★较小的侧链基团使肽链间能够相互靠近，有

   利于 β-折叠的形成

丝心蛋白的结构

3.转角

★多肽链中出现的回折，由四个氨基酸组成

★AA1羧基与AA4氨基间 形成氢键

★转角常出现在蛋白分子的表面，亲水性强

★转角经常出现修饰