二、酶促反应的机制

★在酶促反应中，酶首先与底物形成复合物，成为过渡态，然后释放出产物，酶分子恢复到原始形态

            E＋S    →    ES     →     E＋P

★ES 为酶－底物复合物

锁钥学说与诱导契合学说

★锁钥学说：酶与底物具有结构上的互补性，能够发生特异性的结合

★诱导契合学说：酶与底物发生结合时相互诱导而发生结构改变

★底物结构的改变产生分子内张力，处于能量较高的过渡态

己糖激酶的诱导契合

邻近效应与定向效应

★酶与底物的结合使底物间或底物与催化基团间相互接近，有效浓度达到最大

★在底物间相互接近时，取向也起重要作用

★据估算，邻近效应与定向效应均可使反应速度提高 104 倍

酸碱催化

★催化基团从底物接受质子或向底物提供质子，就是广义的酸碱催化

★羧基、氨基、羟基、巯基、咪唑基等均可进行广义酸碱催化

  ·咪唑基在生理 pH 条件下处于解离的平衡态，即可作为质子的供体也可作为受体，因此在酸碱催化中占有重要地位

★酸碱催化可以使反应速度提供 10²－105 倍

共价催化

★催化基团释放或接受电子，与底物形成不稳定的共价中间体

★Ser 的羟基、Cys 的巯基、His 的咪唑基是常见的亲核基团，可结合酰基、磷酸基等基团

活性部位的微环境

★酶的活性中心往往处于酶分子的疏水性裂缝中，可排除水分子对反应的干扰

★在非极性环境中，两个带电基团间的相互作用要高于在极性环境

★疏水环境有利于酶的催化作用