掌握构成蛋白质合成后的修饰加工及跨膜运输过程。

一、多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质

新生肽链N端在核蛋白体上一出现，肽链的折叠即开始。即翻译和折叠是同时进行的。一般认为，多肽链自身氨基酸顺序储存着蛋白质折叠的信息，即一级结构是空间构象的基础。细胞中大多数天然蛋白质折叠都不是自动完成，而需要其他酶、蛋白辅助，如分子伴侣、蛋白二硫键异构酶、肽-脯氨酰顺反异构酶等。

二、一级结构的修饰

1．肽链N端和C端的切除和/或化学修饰

细胞内的脱甲酰基酶或氨基肽酶可以去除N-甲酰基、N-末端蛋氨酸或N-末端的一段肽链。在真核细胞，50%的蛋白质在翻译后，氨基末端的氨基发生乙酰化。有些情况下，羧基末端的残基也可被酶切除。

2．个别氨基酸的修饰

氨基酸残基的化学修饰有多种形式，如甲基化、磷酸化、乙酰化、糖基化、羟基化及形成二硫键等。

3．多肽链的水解修饰

一些蛋白质在合成之初是含有一系列头尾相连的蛋白质的长多肽链。多肽链的水解将裂解释放出各种蛋白质，释放出的蛋白质可能具有完全不同的功能。蛋白质的加工也包括内含肽的切除。

蛋白质错误折叠与疾病

近年来得知某些疾病是由于蛋白质折叠错误而引起的，如老年性痴呆症、囊性纤维病变、家族性高胆固醇症、家族性淀粉样蛋白症、某些肿瘤、 白内障等等，这已引起人们极大的注意。分子伴侣在蛋白质折叠中至关重要的作用，分子伴侣本身的突变显然会引起蛋白质折叠异常而引起折叠病。异常刺激会诱导细胞立即合成大量应激蛋白帮助细胞克服环境变化，这些应激蛋白多半是分子伴侣。因此在医学上不仅开辟了与分子伴侣和应激蛋白有关的新的研究领域，也开创了广阔的应用前景。