掌握构成蛋白质的基本单位——氨基酸的结构特点、分类及理化性质

一、氨基酸的结构特点及分类

1．氨基酸的结构特点

有相应密码子编码的20种氨基酸，是组成生物蛋白质分子的基本氨基酸（primary aminoacid），其  结构的共同特点是：每个氨基酸分子（脯氨酸除外）的α-碳原子上都结合一个氨基（aminogroup） 、    一个羧基（carboxyl group）、一个氢原子和一个各不相同的侧链R基团，故称为α-氨基酸。 各种氨    基酸的差别就在于其R侧链的结构不同。

2．氨基酸的分类

氨基酸的分类方法有多种。可以根据营养学分为必需、半必需及非必需AA；根据酸碱性分为中性、酸 性及碱性AA。根据侧链R基团的化学结构，可分为脂肪族基团、芳香族基团、含硫基团、含醇基基团、碱性基团、酸性基团及含酰胺基团的AA。

根据R基团的极性分为四大类：（1）非极性AA；（2）极性不带电荷AA；（3）带负电荷AA；（4）带正 电荷AA。

二、氨基酸的重要性质

氨基酸的结构决定其性质，不同氨基酸之间的差异只在于侧链上，因此氨基酸具有许多共同的性质。个 别氨基酸由于其侧链的特殊结构还有许多特殊的性质。

1．氨基酸的旋光性

除甘氨酸的R侧链为氢原子外，其他19种氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子（asymmetric carbon atom）。具有L-型和D-型两种不同构型，在天然蛋白质中存在的氨基酸大多是L-氨基酸。

2．氨基酸的紫外吸收性

有共轭双键的物质都具有紫外吸收特性。在组成蛋白质的20种氨基酸中，苯丙氨酸和酪氨酸的侧链基团有三个双键共轭，色氨酸有四个双键共轭，紫外吸收最大吸收波长λ_max分别为257nm、275n和279nm。利用紫外分光光度计检测蛋白质溶液在280nm波长处的光吸收值，可测定样品中蛋白质的含量。

3．氨基酸的酸碱两性解离与等电点

氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，在水溶液中其羧基可以释放质子作为酸，其氨基可以接受质子 作为碱，因此氨基酸是两性电解质（ampholyte）。

4．氨基酸的重要化学反应

（1）茚三酮反应

所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽都产生蓝紫色，但脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。 根据反应所生成的蓝紫色的深浅，在570nm波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量。也可在分离氨基酸时作为显色剂定性、定量地测定氨基酸。

（2）桑格反应

桑格反应（Sanger reaction）可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。

（3）艾德曼反应

艾德曼反应（Edman reaction）可用于测定蛋白质N-末端的氨基酸。氨基酸自动顺序分析仪就是根据 该反应原理而设计的。

（4）α-羧基的反应

氨基酸的α-羧基能与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。α-羧基还能与醇类作用，被酯化生成 相应的酯；酯化作用在人工合成多肽中常用来保护氨基酸的α-羧基。

（5）R侧链上基团的反应

氨基酸的R侧链含有的官能团也能发生化学反应，例如，半胱氨酸的侧链上的巯基（-SH）的反应性能 高，在碱性溶液中容易失去硫原子并且容易被氧化而生成胱氨酸。另外，极微量的某些重金属离子，如Ag^＋、Hg²⁺，都能与-SH基反应，生成硫醇盐，从而导致含-SH酶失活。丝氨酸、苏氨酸和羟脯氨酸均为含有羟基的氨基酸，所以能形成酯。酪氨酸的R侧链含有苯酚基，具有还原性，所以可利用此性质定量地测定蛋白质。

氨基酸消旋酶

氨基酸具有L-型与D-型两种构型，催化L-氨基酸与D-氨基酸相互转化的酶是以磷酸吡哆醛为辅酶的消旋酶。消旋酶广泛存在于低等生物，而不存在于人类等高等真核生物中。天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-构型的。但在某些细菌的细胞壁组分中存在着D-构型的氨基酸，如D-丙氨酸、D-赖氨酸、D-天冬氨酸等。丙氨酸消旋酶催化生成的产物D-丙氨酸是合成细菌细胞壁肽聚糖的重要成分，也是调节细菌孢子萌芽的关键因子。用分子生物学操作技术将丙氨酸消旋酶基因敲除后的细菌细胞壁受损并且细胞膜透性增加。因而丙氨酸消旋酶与由细菌引起的疾病密切相关，丙氨酸消旋酶已成为近年来设计抗菌药物的理想靶位。