什么是蛋白质（protein,Pr）?

蛋白质是生命的物质基础，种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因而决定了蛋白质功能的多样性。

蛋白质的生物学重要性：

  1）生物体重要的组成成分：含量高、分布广、种类多

  2）作为生物催化剂：酶（具有催化功能的蛋白质）

  3）代谢调节作用：激素（如胰岛素）

  4）免疫保护作用：免疫球蛋白

  5）物质的转运和储存：如载脂蛋白、血红蛋白等

  6）运动与支持作用：如肌动蛋白、肌球蛋白、胶原蛋白等

  7）参与细胞间信息传递

  8）氧化供能：不到5%

蛋白质的元素组成

C、H、O、N、S

特点：

1）N的含量接近，平均为16%

2）1g氮相当于6.25g蛋白质

3）100克样品中Pr的含量 = 每克样品含氮克数×6.25×100

第一节蛋白质的分子组成

一、蛋白质的基本组成单位—氨基酸（aminoacid，AA）

1. 种类：

自然界存在300余种AA,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种（因其有遗传密码编码）

2. 结构通式：

R为氨基酸侧链，20种AA的区别就在于侧链R基团不一样

3. 结构特点：

3.1均为α -氨基酸，但脯氨酸为α -亚氨基酸；

3.2除甘氨酸外，其余氨基酸有两种不同构型，即L型和D型。组成人体蛋白质的氨基酸都是均为L-构型，即L-α-氨基酸。

           L-α-氨基酸                                                                                D-α-氨基酸

二、氨基酸的分类

根据侧链基团的结构和性质不同，将20种AA分为4类：

 1. 非极性疏水性氨基酸：

侧链为烃基、吲哚基、甲硫基等疏水性强的基团，包括Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp

 2. 极性中性氨基酸：

侧链为亲水性基团，包括Ser、Tyr、Cys、Asn、Gln、Thr

 3. 酸性氨基酸：

含有羧基，Asp、Glu

 4. 碱性氨基酸：

侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，Lys、Arg、His

＊小结几种特殊的氨基酸：

1）支链氨基酸：Leu、Ile、Val

2）亚氨基酸：Pro

3）芳香族氨基酸：Phe、Trp、Tyr

4）含硫氨基酸：Met、Cys

5）酸性氨基酸：Asp、Glu

6）碱性氨基酸：Lys、Arg、His

7）含-OH的氨基酸：Ser、Thr

三、氨基酸的理化性质

1. 两性解离性质：

等电点(isoelectric point, pI)   ：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收性质：

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

3. 茚三酮显色反应：

氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。

四、肽键与肽

1. 氨基酸通过肽键（peptide bond）连接而形成肽：

1.1肽键

由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。

 

氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。由两个氨基酸形成的肽称为二肽，由三个氨基酸形成的肽称三肽……。通常将10个以内的氨基酸形成的肽称为寡肽，十肽以上者称为多肽。

肽链中的氨基酸因脱水缩合而基团不全，称为氨基酸残基。

蛋白质就是由许多氨基酸残基借肽键相互连接形成的多肽链。

 

1.2. 多肽链的书写方向：

N末端 → C末端

 

举例：牛核糖核酸酶的结构

 

2. 体内存在多种重要的生物活性肽

3.1 谷胱甘肽（GSH）

  a. 组成：谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸

b. 形式：还原型GSH和氧化型GSH（GSSG）

c. 功能：作为体内重要的还原剂，对机体起保护作用；

         与致癌剂、药物等结合，保护机体免受毒物侵害。

3.2 多肽类激素及神经肽 （自学）